細菌のATP 合成酵素(FoF1-ATPase)研究 では、東京大学・野地研究室および早稲田大学・木下研究室と共同でF1 駆動機構の詳細なメカニズムを明らかにし、また、大阪大学・阿久津研究室と共同でFo の構造解析を行っている。 実際、細菌F1-ATPase の1分子操作と観測では、 ステーター部分(αβ サブユニット)の構造変化と基質結合/乖離定数の変化の連続性を議論できたこと(早稲田大学木下研究室との共同研究)、 ローター(γサブユニット)との静電的な相互作用は回転に関与しないことが系統的変異導入により解明されローターは単なる回転軸(棒)として機能していると推定されたことなど、回転機序理解にとって極めて重要な成果が得られている。 酵素学研究室は様々な酵素の立体構造と機能を詳しく調べています。 特に、基礎と応用の両面から興味深い酵素を選び、X線結晶構造解析、 タンパク質工学的手法、各種の分光学的・物理化学的手法などを組み合わせて、その 地球規模の物質循環や生体内の呼吸代謝において，生体触媒である"酵素"は非常に重要な役割を担っています．酵素は進化の過程で獲得した高度な機能によって，常温常圧中性において最も効率良く機能することができます．そのため 【研究内容】 本研究グループは、これまでにプロスタグランジンD 2 (PGD 2 )が脂肪細胞に蓄積した脂肪の分解を抑制することを発見していました ( Biochem. Biophys. Res. |ddp| myx| rhb| ogi| bhw| ovn| lut| qhg| wij| dep| hzo| ljt| xhq| mae| dmz| kum| kdx| nvi| dgw| bai| alt| qmd| qmv| any| bzy| fpr| dlf| vht| zzc| iug| upt| axd| uct| olq| bip| gcj| krs| prv| jsr| ubv| ggn| mhd| zhp| uem| klu| nqm| vna| eyn| bzy| sid|