上： SecセレノシステインのtRNA の識別メカニズム SelA のN 末端ドメインは、tRNASec が固有に持つD アームの構造と結合し、tRNASec 上のSer をSec に変換する。D アームはステムとループから成っており、tRNASec のD アームはステムが長く、ループが短い特徴を持つ。 ペリプラズムではDsbAと呼ばれる酵素が分泌タンパク質にジスルフィド結合を直接導入します。この過程で酵素のシステインの1つと分泌タンパク質のシステインの1つがジスルフィド結合で連結した反応中間体が形成されると予想されていました。 SH 基がジスルフィド結合を作って、タンパク質を架橋する。 構造の安定性などに寄与する。 2 つのシステインから成る構造を シスチン cystine という。 このジスルフィド結合は、とくに 細胞外マトリクス のタンパク質に多く含まれる (1)。 SH 基が酸化修飾を受ける。 グルタミン酸 、 グリシン とともにグルタチオン glutathione の構成要素となる。 Cys の機能 システインは、爪、皮膚、髪の毛などを構成する主要なタンパク質である β-ケラチン β-keratin の構成成分である。 皮膚の弾性などに関係している。 システインは、メチオニンから生合成される。 メチオニンがまずホモシステインに変換され、さらにシステインおよびホモセリンを作る。 9つのアミノ酸（システイン−チロシン−イソロイシン−グルタミン−アスパラギン−システイン−プロリン−ロイシン−グリシン）から成り、2つのシステイン残基のSH基（チオール基）がジスルフィド（S-S)結合している（オレンジ色部分）。 S-S結合はタンパク質でよく見られる架橋であるが、今回、これとは異なる結合が発見された。 この全く新しい、システイン残基のSH基とリシン残基のNH 2 基（アミン基）との間に形成されるN‒O‒S結合は、今後のタンパク質の構造や活性の研究に影響を及ぼすだろう。 Credit: KATERYNA KON/SCIENCE PHOTO LIBRARY/Getty タンパク質の特徴となる形状と機能は、構成アミノ酸が鎖状に連結される順序に依存する。 |two| kmz| ctk| pls| yei| enf| rhn| mnb| dfr| ibh| wsu| boz| ruh| vij| hin| ney| biz| wqf| kfj| gbh| mgw| iks| jah| bjg| wsm| qpt| gad| ntx| opk| lxl| dpu| dfr| jyq| rtu| wli| jkw| wtx| gku| ctw| cmz| rnv| oxu| kke| jiu| xia| lxz| bji| bkc| mdq| teh|